Heute mal mehr zu den Prionen: Ein Versuch, ihren Ruf zu retten. Prionen kennt jeder als Bösewichte, die Schafe, Rinder und Menschen wahnsinnig machen. Jedenfalls dann, wenn ihre Aminosäureketten nicht lose oder verknäuelt, sondern flach gefaltet und aufeinander gestapelt sind. Etwa so wie die Lagen eines Blätterteigs, von der Seite betrachtet. Da es zwei Varianten gibt, vermuten Wissenschaftler schon lange, dass Prionproteine für irgendetwas gut sind. Nur weiß keiner, wofür.
Solche Rätsel zu lösen reizt Grundlagenforscher. Simon Alberti versteht nicht, warum Nichtwissenschaftler immer wieder nach dem Nutzen oder dem Gebrauchswert seines Treibens im Labor fragen: “Ich bin einfach nur neugierig.”
Was diesen Antrieb befeuert, wird klar, wenn man sich erst einmal auf die wundersame Welt der Prionen einlässt. Sie ist voller biologischer Merkwürdigkeiten.
Die allermeisten Proteine, die in lebenden Zellen herumschwimmen, kennen zwei Zustände: AN und AUS. Den Schalter legen dabei meistens andere Proteine um, zum Beispiel, indem sie sich mit ihnen verbinden oder ihnen etwas anhängen, etwa Phosphatgruppen. Wann der Schalter in die eine oder andere Stellung umgelegt wird, darüber können alle möglichen Einflüsse entscheiden: ein Signal von der Steuerungszentrale im Erbgut, aber auch minimale Schwankungen des Säuregehalts oder der Salzkonzentration innerhalb der Zelle. Je nachdem, welche Proteine gerade in welchem Schaltzustand vorliegen, weist die Zelle andere Eigenschaften auf. Und damit, wenn sie Teil eines mehrzelligen Lebewesens ist, der ganze Organismus.
Ganz anders die Prionproteine. Sie kennen zwar mit Knäuel und Blätterteig auch zwei Zustände. Aber im blättrig gefalteten Zustand entwickeln sie ohne Anstoß von außen eine eigene Dynamik: Sind erst einmal ein paar davon vorhanden, schubsen sie, wie beim Domino, nach und nach alle geknäuelten in den flach gefalteten, den eigentlichen Prionen-Zustand.
Das bleibt selbst dann erhalten, wenn die Zelle sich teilt. Anders als bei den “normalen” Proteinen ist bei Prionproteinen also auch der Schalterzustand erblich.
Irre, oder? Aber das ist noch lange nicht alles. Wie der Neurobiologe und Nobelpreisträger Eric Kandel herausfand, enthalten die Nervenzellen der Meeresschnecke Aplysia californica ein Protein, das im blättrig gefalteten Prionenzustand einfache Lernvorgänge ermöglicht. Für die Schnecken bieten Prionen somit einen Vorteil. Bei Hefen hingegen lösen Prionen zwar keinen Hefewahnsinn aus, bewirken aber genau das Gegenteil wie bei den Schnecken: einen Verlust an Funktionen.
Für die Wissenschaft ist dieser Nachteil ein Vorteil: An den Einzellern lassen sich die Prionen prima studieren. Besonders deshalb, weil Zellen, in denen die Knäuelvariante vorherrscht, rot sind und solche mit der Blätterteigvariante weiß. Da sich der Prionenzustand auf die Tochterzellen vererbt, wächst aus einigen wenigen weißen Hefezellen binnen weniger Stunden eine komplett weiße Kolonie heran.
Die Liste der Merkwürdigkeiten ist aber noch nicht zu Ende. Wie sich Proteine falten, überwachen normalerweise Kontrollproteine. Bei fehlerhafter Faltung greifen diese sofort ein. Nun gibt es aber Kontrolleure, die der blättrigen Faltung der Prionproteine geradezu Vorschub leisten anstatt sie zu verhindern. Warum tun sie das? Welches Konzept für den Umgang mit Prionen hat überhaupt die ganze Proteinqualitätskontrolle? Weiß man nicht.
Nur eines steht fest: Simon Albertis Forschungsgruppe hat genug Stoff für die nächsten Jahre.
Leben ist lärmig, habe ich gelernt. “Noisy”, sagen die Wissenschaftler und meinen, dass es in der Biologie selten nur schwarz oder weiß gibt, sondern eher ein Rauschen, aus dem sich die Natur mal dies, mal das herauspickt. Evolution findet ja nur deshalb statt, weil sich unter bestimmten Bedingungen eine von vielen verschiedenen zufällig entstandenen Spielarten als besonders geeignet erweist.
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