, die dann bei CSI & Co. den scheinbar perfekten Mord ermöglichen sollen, doch leider klappt es dann doch nicht, weil einer vom Team (der, mit der Sonnenbrille) einen Verdacht hat, eine völlig absurde Isotopenanalyse (mit der Zentrifuge, die auch PCR kann) macht, die nach Brasilien in den Regenwald weist, wo er dann sofort hinfliegt, unterwegs die Sprache des winzigen Indianerstamms lernt, der dort lebt, dort angekommen mit dem Medizinmann Freundschaft schließt, nachdem sie zusammen auf Ayahuasca high geworden sind, der ihm dann zeigt, wo die kleinen Frösche leben, so daß er einen einfangen, in eine Tüte packen und zurück in die Staaten bodypacken kann, wo er ihn … äh… wieder loswird (der Frosch hat überlebt und wird neues Labormaskottchen) und dann der Toxikologe im Team das Gift in der Haut analysieren und mit dem Mord in Verbindung bringen kann. Doch ich schweife ab…
Denn wie gesagt kann man mit Froschhaut auch was viel besseres anfangen: zum Beispiel Grippeviren zerstören.
Grippe, eine der häufigsten Atemwegserkrankungen des Menschen, wird vom Influenzavirus verursacht und tötet jedes Jahr um die 370.000 Infizierte. Es gibt kein Heilmittel und nur einige Wirkstoffe (wie Tamiflu), die den Verlauf der Grippe etwas abschwächen können, doch es gibt längst Virusstämme, die dagegen resistent geworden sind.
Die Gruppe um D. Holthausen erinnerte sich nun Forschungsergebnisse aus den 80er-Jahren, denen zufolge Peptide, die manche Amphibien, z.B. der südindische Frosch H. bahuvistara (s. Titelbild), aus ihrer Haut ausscheiden, neben mikrobiellen auch antivirale Wirkungen haben und sie fragten sich, ob diese Substanzen vielleicht auch gegen das menschliche Influenzavirus A helfen.
Dafür reiste Holthausen nach Keral, fand adulte H. bahuvistara-Frösche, sammelte deren Hautserket und – zurück im Labor – isolierte daraus das darin enthaltene Urumin, ein Abwehrpeptid, das Teil der angeborenen Immunantwort des Frosches ist und Pathogene abtöten soll. Es gelang den Forschern, die Urumin-RNA zu isolieren, zu klonieren und rekombinantes Urumin herzustellen. Dann setzten sie verschiedene Influenza-Stämme, die teilweise schon seit den 30er-Jahren in der menschlichen Population auftraten, dem Peptid aus und prüften dessen antivirale Aktivität. Durchs Elektronenmikroskop konnten sie erkennen, daß das Urumin acht von den zwölf untersuchten Virenstämmen regelrecht physikalisch zerstört hatte.
Offenbar bindet es an konservierte Regionen des Hämaglutinins in der Virenmembran, wodurch es zur Zerstörung des Virus‘ kommt. Holthausen und seine Gruppe vermuten, daß die Bindung von Urumin Konformationsänderungen des Hämaglutinins auslöst, die letztlich zerstörerische elektrostatische Wirkungen hervorrufen, was in keine der bekannten Kategorien antiviraler Wirkungmechanismuen passt, wodurch Urumin ein extrem interessanter neuer Wirkstoffkandidat wäre.
Um das zu prüfen, verabreichte die Gruppe den Wirkstoff bereits mit Influenza infizierten Mäusen und beobachtete, daß Urumin tatsächlich eine protektive Wirkung entfaltete [1].
Das Ganze steht natürlich noch ganz am Anfang und es ist noch eine Menge Forschung auch an biochemischen Details des Mechanismus erforderlich doch mit seiner neuartigen Wirkweise und dem bereits kenntlich gewordenen antiviralen Potential könnte sich Urumin als sehr vielversprechender Kandidat zur Bekämpfung medikamentenresistenter Grippeviren erweisen.
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Referenz:
[1] Holthausen, D. J., Lee, S. H., Kumar, V. T., Bouvier, N. M., Krammer, F., Ellebedy, A. H., … & Jacob, J. (2017). An Amphibian Host Defense Peptide Is Virucidal for Human H1 Hemagglutinin-Bearing Influenza Viruses. Immunity, 46(4), 587-595.
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Bildquellen
[Titelbild] https://commons.wikimedia.org/wiki/File%3AFrog_fungoid.jpg; By Davidvraju (Own work) [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)], via Wikimedia Commons from Wikimedia Commons
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